1.概念
有些酶除了活性中心外，还有一个或几个部位，当特异性分子非共价地结合到这些部位时，可改变酶的构象，进而改变酶的活性，酶的这种调节作用称为变构调节（allosteric regulation），受变构调节的酶称变构酶（allostericenzyme），这些特异性分子称为效应剂（effector）。变构酶分子组成，一般是多亚基的，分子中凡与底物分子相结合的部位称为催化部位（catalytic site），凡与效应剂相结合的部位称为调节部位（regulatorysite），这二部位可以在不同的亚基上，或者位于同一亚基。
2.机理
（1）一般变构酶分子上有二个以上的底物结合位点。当底物与一个亚基上的活性中心结合后，通过构象的改变，可增强其他亚基的活性中心与底物的结合，出现正协同效应（positivecooperative effect）。使其底物浓度曲线呈S形。即底物浓度低时，酶活性的增加较慢，底物浓度高到一定程度后，酶活性显著加强，最终达到最大值Vmax（图2-20）。
多数情况下，底物对其变构酶的作用都表现正协同效应，但有时，一个底物与一个亚基的活性中心结合后，可降低其他亚基的活性中心与底物的结合，表现负协同效应（negative cooperative effect）。如3-磷酸甘油醛脱氢酶对NAD+的结合为负协同效应。
（2）变构酶除活性中心外，存在着能与效应剂作用的亚基或部位，称调节亚基（或部位），效应剂与调节亚基以非共价键特异结合，可以改变调节亚基的构象，进而改变催化亚基的构象，从而改变酶活性。凡使酶活性增强的效应剂称变构激活剂（allosteric activitor），它能使上述S型曲线左移，饱和量的变构激活剂可将S形曲线转变为矩形双曲线（图2？0）。凡使酶活性减弱的效应剂称变构抑制剂（allosteric inhibitor），能使S形曲线右移。例如，ATP是磷酸果糖激酶的变构抑制剂，而ADP、AMP为其变构激活剂。
（3）由于变构酶动力学不符合米－曼氏酶的动力学，所以当反应速度达到最大速度一半时的底物的浓度，不能用Km表示，而代之以K0.55表示（图2-20）。为了解释变构酶协同效应的机制并推导出动力学曲线方程式，不少人曾提出各种模型，各有优缺点，现将有关变构作用的Hill模式内容附本章节后，供学习参考。
⊙不加变构剂加变构抑制剂
3.生理意义
（1）在变构酶的S形曲线中段，底物浓度稍有降低，酶的活性明显下降，多酶体系催化的代谢通路可因此而被关闭；反之，底物浓度稍有升高，则酶活性迅速上升，代谢通路又被打开，因此可以快速调节细胞内底物浓度和代谢速度。
（2）变构抑制剂常是代谢通路的终产物，变构酶常处于代谢通路的开端，通过反馈抑制，可以及早地调节整个代谢通路，减少不必要的底物消耗。
例如葡萄糖的氧化分解可提供能量使AMP、ADP转变成ATP，当ATP过多时，通过变构调节酶的活性，可限制葡萄糖的分解，而ADP、AMP增多时，则可促进糖的分解。随时调节ATP/ADP的水平，可以维持细胞内能量的正常供应。